단백질이란 무엇인가?

단백질은 생물의 생명유지에 필수적인 영양소로 동식물의 조직 세포의 구조적/능동적 특성을 유지하는 역할을 담당합니다. 건강한 성인의 경우 체중의 약 15%가 단백질로 이루어져 있습니다. 인체에 분포하는 단백질의 절반은 근육 단백질로 존재하고 피부와 혈액에 약 15%가, 간과 신장에는 10% 정도가 분포되어 있으며 나머지는 뇌, 폐, 심장, 뼈 등에 존재합니다. 단백질은 구성성분에 따라 단순단백질과 복합단백질로 나눌 수 있는데, 단순단백질이란 순수하게 아미노산으로만 이루어진 단백질이고 복합단백질이란 아미노산외에 다른 화학성분을 함유하는 단백질이다. 복합단백질은 아미노산 부분 이외 부분의 성질에 따라 다양한 구조와 기능을 가지고 있습니다. 단백질은 체내에서 근육이나 장기를 구성함은 물론 효소와 호르몬 구성, 영양소 운반 작용, 인체 방어 작용 등을 합니다.

 

 

복합 단백질의 종류

 

종  류	비 아미노산부분	예
지단백질	지질	카일로마이크론, VLDL, LDL, HDL
당단백질	탄수화물	뮤신, 점액단백질
금속단백질	금속	페리틴(철 저장 단백질) 칼모듈린(칼슘 저장 단백질)
헴단백질	헴	헤모글로빈

 

 

아미노산의 구조와 종류

 

아미노산은 단백질을 구성하는 기본단위로서 C, H, O, N으로 구성되며 약 20여 종의 알파-아미노산이 펩티드 결합이라는 독특한 구조로 연결되어 인체와 동식물 내의 수만 가지 단백질을 만듭니다. 아미노산은 공통적인 구조로서 알파-탄소에 아미노기와 카르복실기가 붙어 있으며 여기서 수소원자와 곁가지가 붙어 있습니다. 곁가지 R부분의 크기와 특성에 따라 아미노산의 종류가 달라져서 20여 개의 아미노산이 됩니다. 곁가지 R부분은 서로 다른 화학적 특성을 띠어 중성, 염기성, 산성 아미노산으로 나누어집니다.

 

아미노산은 체내 합성 여부에 따라 필수아미노산과 불필수아미노산으로 분류됩니다. 필수아미노산이란 체내에서 합성되지 않거나 충분한 양이 합성되지 않으므로 식사를 통해 반드시 섭취해야 하는 아미노산입니다. 필수아미노산의 부족은 성장기에는 성장지연을 유발하고 성인기에는 체중감소를 초래합니다. 불필수아미노산은 포도당 대사의 중간대사물질의 탄소골격과 아미노기를 활용해서 체내에서 합성이 가능한 아미노산입니다. 히스티딘은 체내에서 합성되지만 그 양이 부족하므로 성장기에는 필수아미노산으로 봅니다. 체내 단백질 합성을 위해서는 필수아미노산과 불필수아미노산이 모두 필요하므로 체내 대사상의 중요성에는 두 아미노산 그룹 간에 차이가 없습니다. 다만 식품으로의 섭취 필요성에 차이가 있어 필수아미노산은 식품으로 반드시 섭취를 해야 한다는 점이 불필수아미노산과 다릅니다.

 

 

아미노산의 영양적 분류

 

필수아미노산	불필수아미노산	조건적 필수아미노산
히스티딘(His)* 이소루신(Ile) 루신(Leu) 리신(Lys) 메티오닌(Met) 페닐알라닌(Phe) 트레오닌(Thr) 트립토판(Trp) 발린(Val)	알라닌(Ala) 아스파라긴(Asn) 아스파르트산(Asp) 글루탐산(Giu)** 세린(Ser)**	아르기닌(Arg) 시스테인(Cys) 티로신(Tyr) 글루타민(Gln) 글리신(Gly) 프롤린(Pro)

* 성장기 인체에는 필수임

** 조건적 필수아미노산은 정상상태에서는 체내합성으로 충족되지만 특정 체내상태에서 합성이 제한되는 아미노산임

 

 

동물성 단백질과 식물성 단백질

 

단백질 식품의 질을 결정하는 것은 그 식품 속에 함유되어 있는 필수아미노산이 인체에 필요한 만큼 충분히 들어있느냐의 여부에 달려있습니다. 동물성 식품의 아미노산 조성은 인체에 필요한 필수아미노산 조성과 더욱 가까우므로 식품성 식품보다 양질의 단백질이라고 할 수 있습니다.

 

 

 

 

단백질의 구조

 

단백질은 수백 수천개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되어 폴리펩티드를 이루면서 다양한 입체형태를 가집니다. 펩티드 결합이란 한 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 물 한 분자가 빠지면서 결합한 것을 말합니다. 두 개의 아미노산이 결합되면 다이펩티드, 세 개의 아미노산이 결합되면 트리펩티드라 합니다. 수많은 아미노산이 고유한 유전 정보에 따라 펩티드 결합으로 연결되어 특정한 서열을 갖는 사슬 구조를 단백질의 1차 구조라 합니다. 또한 폴리펩티드 사슬 내에 도는 사슬 간에 수소결합이나 이황화결합에 의하여 알파-헬릭스 구조를 형성하는 것을 단백질의 2차 구조라고 합니다. 단백질의 3차 구조는 3차원적 입체 구조로서 섬유형 단백질 또는 구형단백질을 만드는 구조를 말합니다. 섬유형 단백질은 세포와 조직의 기본구조를 이루는 불용성 단백질로 근육 단백질인 미오신, 결체조직의 콜라겐 등이 있고 구형 단백질로는 비교적 물에 잘 녹는 혈장 단백질들인 알부민과 각종 효소, 미오글로빈 등이 있습니다. 단백질의 4차 구조는 3차 구조의 폴리펩티드가 두 개 또는 여러 개 중합되어 단백질을 이룬 것을 말합니다. 

 

 

단백질의 변성

 

변성이란 가열, 산 또는 기계적 작용으로 인해 단백질의 고유 형태가 변화되어 그 기능을 상실하게 되는 것을 말한다. 예를 들면 가열에 의해 달걀 단백질 중 알부민이 굳어지는 것, 우유에 산이 첨가되어 카제인이 응고되는 것 등의 현상이 단백질의 변성입니다. 체내에서 단백질이 변성된다면 생리적 기능을 소실하게 되므로 대단히 위험하지만 식품 단백질의 변성은 영양적 측면에서 볼 때 소화효소의 작용을 잘 받을 수 있게 하여 식품 단백질의 이용성을 높여주기 때문에 오히려 유익한 경우가 많습니다.